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Cette page a été mise à jour le 2026-04-09 et est revue régulièrement.
L'un des effets de la formation de ces complexes circulaires est de permettre le rapprochement de la 5'-UTR et de la 3'-UTR de l'ARNm. Ces deux régions peuvent contenir des signaux d'expression qui vont ainsi pouvoir jouer conjointement sur le recrutement du ribosome. C'est aussi un moyen pour la cellule de vérifier que l'ARNm est complet et contient bien simultanément une coiffe et une queue poly(A) avant de démarrer la traduction.
Sources : fr.wikipedia.org
=== Recrutement du ribosome === Le recrutement du ribosome sur l'ARNm est une étape clé de la synthèse des protéines. L'efficacité de cette étape détermine en particulier le taux de synthèse final de la ou des protéines codées par l'ARNm. C'est à ce niveau que s'exercent la plupart des régulations dites traductionnelles de l'expression du génome (par opposition aux régulations transcriptionnelles qui affectent le taux de synthèse de l'ARNm). Le mécanisme de recrutement du ribosome est différent chez les eucaryotes et chez les bactéries. Chez ces dernières, la petite sous-unité du ribosome (30S) procède par un mécanisme d'entrée interne sur l'ARNm, directement sur le codon de démarrage. À l'inverse, chez les eucaryotes, la sous-unité 40S est recrutée à l'extrémité 5′ de l'ARNm, sur la coiffe, et procède par un mécanisme de balayage (scanning). Enfin, il existe dans certains cas un mécanisme d'entrée interne du ribosome chez les eucaryotes, en particulier chez certains ARNm viraux. Ceux-ci nécessitent des structures particulières sur l'ARNm, appelées IRES.
Sources : fr.wikipedia.org
==== Démarrage de la traduction procaryote ==== Chez les bactéries, le démarrage de la traduction des ARNm correspond à la reconnaissance du codon de démarrage. Celui-ci est un codon AUG, GUG ou plus rarement UUG, qui doit être précédé sur l'ARNm par une séquence conservée riche en purine, appelée RBS (ribosome-binding site) ou séquence de Shine-Dalgarno. Ce RBS est en général séparé du codon de démarrage par 6 à 12 nucléotides. Sa séquence est complémentaire de l'extrémité 3′ de l'ARN ribosomique 16S, il se forme ainsi un appariement entre ARNm et ARNr, juste en amont du codon de démarrage qui se trouve ainsi pré-positionné dans le site P, dans la sous-unité 30S du ribosome. La formation du complexe de démarrage fait intervenir trois facteurs d'initiation, appelés IF1, IF2 et IF3. IF1 vient se localiser au niveau du site A de la sous-unité 30S et en bloque ainsi l'accès pendant la phase de démarrage. IF2 s'associe à l'ARNt initiateur portant une formylméthionine qui sera le premier acide aminé incorporé dans la protéine. IF3 s'associe à la sous-unité 30S, dont il empêche la réassociation avec la sous-unité 50S. Le processus se déroule de la manière suivante : la sous-unité 30S associée à IF3 balaie l'ARNm jusqu'à trouver un site RBS auquel elle s'apparie. L'ARNt associé à IF2 rentre dans le site P, canalisé dans ce processus par IF1 qui bloque l'autre site. L'interaction codon-anticodon entre l'ARNm et l'ARNt cale le ribosome sur le bon cadre de lecture ouvert. IF2 hydrolyse une molécule de GTP, IF3 et IF1 quittent le complexe. La sous-unité 50S peut alors s'associer.
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==== Démarrage de la traduction eucaryote ==== Chez les eucaryotes, les ARNm matures existent sous forme de complexes pseudo-circulaires dans le cytoplasme (voir plus haut), associant les facteurs de démarrage eIF4E, eIF4G et eIF4A, ainsi que la PABP. C'est le facteur eIF4G qui joue le rôle de protéine organisatrice dans ce complexe car il est lié simultanément à la coiffe via eIF4E et à la queue poly(A) via la PABP. Lorsque ces deux interactions sont réalisées, eIF4G peut effectuer le recrutement de la petite sous-unité (40S) du ribosome. Cette dernière est elle-même associée à plusieurs facteurs au sein d'un complexe de pré-initiation 43S. Celui-ci contient, outre la sous-unité ribosomique 40S, l'ARNt de démarrage aminoacylé par la méthionine associé au facteur eIF2 complexé au GTP, le facteur eIF3 qui maintient la sous-unité 40S dissociée de la grande sous-unité, ainsi que eIF1A et eIF5. Au sein de ce complexe de pré-initiation, eIF3 interagit avec eIF4G au sein du complexe ARNm. Ceci permet le recrutement du ribosome au niveau de la coiffe de l'ARNm. Le complexe d'initiation complet ainsi formé est appelé complexe 48S. Il contient donc :
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La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)